1.4. Composición química del cabello
La mayor parte del cabello está constituido por una proteína insoluble denominada queratina, la cual se forma como producto final del proceso de queratinización que tiene lugar en el folículo.
La queratina, como otras proteínas, está compuesta por aminoácidos.
De los 25 aminoácidos, 18 están presentes en la queratina.
Aminoácidos con cadena lateral de tipo hidrocarburo:
* Alanina 2.8-3.4%
* Glicina 4.1-4.9%
* Valina 4.2-4.3%
* Leucina 6.2-8.3%
* Isoleucina 4.6-4.9%
* Fenilalanina 1.4-3.0%
* Prolina 4.3-8.6%
Aminoácidos con cadena lateral de tipo hidroxilo:
* Serina 7.0-11.2%
* Treonina 6.4-9.0%
* Tirosina 1.9-3.0%
Aminoácidos con cadena lateral de tipo ácido:
* Ácido aspártico 3.9-7.8%
* Ácido glutámico 13.6-15.2%
Aminoácidos con cadena lateral de tipo básico:
* Arginina 8.5-10.8%
* Lisina 1.0-3.3%
* Histidina 0.6-1.2%
Aminoácidos con cadena lateral de tipo heterocíclico:
* Triptófano 0.4-1.3%
Aminoácidos con cadena lateral con cadena de azufre:
* Cistina 14.6-18.0%
* Metionina 0.5-1.1%
Los aminoácidos crean secuencias precisas que, unidas entre sí mediante diferentes tipos de enlaces peptídicos, dan lugar a la formación de cadenas polipeptídicas,
Para que la queratina pueda disponerse como estructura organizada, las cadenas polipeptídicas han de ser largas y deben establecerse otros enlaces para mantener las cadenas en posiciones relativas fijas, unas respecto a las otras.
Estos enlaces o puentes tienen una gran importancia en los cambios de forma del cabello.
Podemos encontrar los siguientes tipos de enlaces:
Los más importantes en este proceso son los enlaces covalentes formados por los grupos peptídicos.
Son los que forman la estructura principal. Son los verdaderos eslabones dentro de la cadena.
Se une un aminoácido con otro para formar la cadena principal.
Son muy sólidos y únicamente se rompen con soluciones concentradas de ácidos o bases fuertes.
Puentes de hidrógeno
Se forman entre cadenas polipeptídicas paralelas.
Los puentes de hidrógeno se forman por interacción del grupo -NH con un grupo -CO- adecuadamente situado.
Son individualmente muy débiles; pero, como son numerosos, desempeñan una parte significativa en la estabilización de la estructura proteica.
La solidez estructural que imparten se puede ver alterada por otras sustancias que pueden formar puentes de hidrógeno, tales como agua, alcoholes, glicerina, amidas.
Puentes salinos entre las cadenas laterales ácidas y básicas
Se establecen ente los restos laterales de los aminoácidos ácidos (ácidos glutámico y aspártico) y aminoácidos básicos (lisina, histidina y arginina).
Formación de puentes disulfuro
La extrema solidez y la insolubilidad de la queratina del pelo se atribuyen a su gran contenido en cistina.
Este aminoácido contiene un grupo amino y dos grupos carboxílicos; así pueden incorporarse a dos cadenas polipeptídicas que están enlazadas juntas por un enlace disulfuro.
Este enlace permite dar lugar a una reticulación variable según sea inter-cadenas o intra-cadenas.
Las fibras de cabello presentan un carácter anfotérico, debido a los grupos carboxilo y amino de los restos laterales de los aminoácidos ácidos y básicos.
Por lo tanto, su carga superficial neta puede variarse en función del pH del medio.
Se define el punto isoeléctrico como el valor de pH para el que una proteína no migra al situarla en un campo eléctrico.
En el caso del cabello, su punto isoeléctrico está comprendido en el intervalo 3.7-4.0.
Es decir, que valores de pH superiores al punto isoeléctrico, habrá un predominio de las cargas negativas en relación con las positivas, por lo que la carga neta de la superficie de la fibra será negativa.
Este dato es de gran utilidad a la hora de plantear un protocolo cosmético sobre el cabello.
La composición de aminoácidos, la secuencia y el entrelazo genera una estructura común en forma de configuración α-helicoidal.
La composición de aminoácidos difiere según se hable de queratina dura o queratina blanda.
Hablamos de queratina dura, aquella que presenta un mayor contenido en el aminoácido cistina. Por ejemplo, en la queratina dura, propia del cabello, el tanto por ciento de cistina es de un 7,6%, mientras que en la queratina blanda presente en el estrato córneo, el contenido de cistina solo representa un 2.9%.
Este valor corresponde al aminoácido como residuo terminal.
La gran cantidad de residuos de cistina, que tiene un grupo tiol (-SH) produce un fuerte enlace covalente disulfuro que reticula las cadenas de polipéptidos y favorece el cruce de los enlaces.
El aumento de cistina indica un mayor empleo de los enlaces disulfuro en las queratinas capilares para producir una estructura más resistente y duradera.
Otro valor que indica la configuración α-helicoidal en la queratina capilar es el contenido del aminoácido glicina.
Un mayor promedio de residuo de este aminoácido, aumenta los dominios no helicoidales y reduce la rigidez estructural.
Los valores presentes en el cabello y en la queratina córnea son de 11.6 y 5.2% respectivamente.
Si la forma α-helicoidal se estira, se transforma en la forma β que es una forma más aplanada.
Este estiramiento es reversible hasta un 30% de deformación.
En la estructura β, las distintas cadenas están agrupadas en forma laminar mediante enlaces disulfuro y salinos, existiendo, a su vez, una superposición debido a los enlaces por puentes de hidrógeno y a las fuerzas de van de Waals.
El cabello, aunque contiene una proporción de lípidos que, cuantitativamente, no es muy elevado, su participación en la cohesión estructural del cabello tiene una importancia crucial.
Los lípidos que se forman durante el desarrollo del cabello en el folículo pueden localizarse en la superficie, íntimamente unidos a la epicutícula, o estar situados en el interior de la fibra. Estos últimos, denominados lípidos internos, se supone que, preferentemente, forman parte del CMC (Cell Membrane Complex) y están constituidos por colesterol, éster de colesterol, diglicéridos, triglicéridos, ácidos grasos libres y lípidos polares, siendo estos últimos los que se encuentran en mayor cantidad.
La fracción lipídica polar en contacto con las queratinas contiene ceramidas y glicolípidos.